蛋白s测定低说明什么(蛋白s测定正常值是多少)

蛋白s活性低怎么食补?

蛋白s是由肝内皮细胞和巨核细胞合成的维生素k依赖性抗凝因子。如果它太低,这是一个遗传问题。一般来说,需要辅助药物来治疗。平时注意饮食。不要吃太多蛋白质。平时可以多吃富含维生素的食物。可以选择吃一些蛋白粉等等。平时多注意吃一些新鲜的蔬果、鱼、豆制品,不要挑食。

铁蛋白测定 孕妇正常值是多少

孕妇的血清铁蛋白含量一般在35-55ug/L,不过不同医院检查的试剂和方法不同,标准也有一些不同。建议根据当地医院检查的结果,咨询主治医生是否有异常。如果有偏低的情况,考虑是缺铁性贫血引起的,不及时治疗可能影响胎儿健康发育,如果不严重,通常用食补的方法就可以,贫血严重就要服用一些补铁的药物进行治疗,定期复查恢复情况。

含水量在蛋白质含量测定的用处

含水量在蛋白质含量测定的用处是减小误差,含水量将直接影响蛋白质含量的测定结果,测定误差随样品含水量的降低而减小。样品水分与建模样品水分含量相近时,样品水分差异引起的测定误差可以忽略不计。

蛋白质测定是指通过物理或化学的方法对蛋白质含量进行测定。蛋白质是构成人体细胞组织的重要成分,蛋白质测定是生物化学和分子生物学研究中最常用、最基本的分析方法之一。人体正常值一般是(60~80)g/L。蛋白质由多个氨基酸组成,也是人体的主要组成部分及食物的重要成分之一。

蛋白质含量测定

多采用凯氏定氮法,检测的是粗蛋白,原理是检测其中的氮含量,因为氮含量在真蛋白中大约是百分之6左右,所以,检测出氮含量后,乘以6、25就是粗蛋白含量了。 缺点是把非蛋白中的氮也算进去了,三聚氰胺是非蛋白氮,用凯氏定氮法检测时,也把它算进去了。

蛋白质序列测定的原理与方法

具体的测定原理与方法为:

1先将肽链的拆开和分离;

2、测定蛋白质分子中多肽链的数目;

3、再将二硫键的断裂;

4、测定每条多肽链的氨基酸组成,并计算出氨基酸成分的分子比 ;

5、N端、C端的测定;

6、最后将多肽链断裂 ;

7、测定每个肽段的氨基酸顺序;

8、确定肽段在多肽链中的次序;

9、确定原多肽链中二硫键的位置。

蛋白质含量的测定方法有哪些

蛋白质含量测定的方法有微量凯氏定氮法、双缩脲法、folin―酚试剂法、考马斯亮兰法、紫外吸收法等。

1、微量凯氏定氮法:含氮有机物即分解产生氨(消化),氨又与硫酸作用,变成硫酸铵。经强碱碱化使之分解放出氨,借蒸汽将氨蒸至酸液中,根据此酸液被中和的程度可计算得样品之氮含量。

2、双缩脲法:双缩脲是两个分子脲经180℃左右加热,放出一个分子氨后得到的产物。在强碱性溶液中,双缩脲与CuSO4形成紫色络合物,称为双缩脲反应。

3、folin―酚试剂法:这种蛋白质测定法是最灵敏的方法之一。过去此法是应用最广泛的一种方法,由于其试剂乙的配制较为困难,近年来逐渐被考马斯亮兰法所取代。

4、考马斯亮兰法:1976年由bradford建立的考马斯亮兰法,是根据蛋白质与染料相结合的原理设计的。这一方法是目前灵敏度最高的蛋白质测定法。

5、紫外吸收法:蛋白质分子中,酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键,使蛋白质具有吸收紫外光的性质。吸收高峰在280nm处,其吸光度(即光密度值)与蛋白质含量成正比。

蛋白质结构的结构测定

近年来,随着结构基因组学的兴起,大量的蛋白质结构获得了测定,为研究蛋白质的作用机理提供了重要的结构信息,测定方法如下:

专门存储蛋白质和核酸分子结构的蛋白质数据库中,接近90%的蛋白质结构是用X射线晶体学的方法测定的,X射线晶体学可以通过测定蛋白质分子在晶体中电子密度的空间分布,在一定分辨率下解析蛋白质中所有原子的三维坐标;大约9%的已知蛋白结构是通过核磁共振技术来测定的,该技术还可用于测定蛋白质的二级结构;除了核磁共振以外,还有一些生物化学技术被用于测定二级结构,包括圆二色谱;冷冻电子显微技术是近年来兴起的一种获得低分辨率蛋白质结构的方法,该方法最大的优点是适用于大型蛋白质复合物的结构测定,并且在一些情况下也可获得较高分辨率的结构,如具有高对称性的病毒外壳和膜蛋白二维晶体。

什么是蛋白质测定的Lowry法

1、实验原理:磷钼酸和磷钨酸在碱性条件下易被酚类化合物还原而呈蓝色反应。因蛋白质中含有代酚基的酪氨酸,故有此反应;

2、实验试剂:将百分之四浓度碳酸钠溶液,百分之二浓度氢氧化钠溶液等体积混合;将百分之一浓度硫酸铜溶液,百分之二浓度酒石酸钾钠溶液等体积混合。再将配置好的两溶液以五十比一的体积比混合,当天使用。

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